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Produktbeschreibung

Trypsin-Chymotrypsin ist der Co-Kristall von Chymotrypsin und Trypsin und hat daher die Eigenschaften beider.

Die Aktivität, Kasein zu hydrolysieren, ist genauso hoch wie die von Chymotrypsin. Aber die Aktivität seines Chemotrypsins zur Hydrolyse von N-Benzoyl-L-tyrosinethylester (BTEE) ist dreimal höher als die von Chemotrypsin. Die Aktivität der Hydrolyse von Esterbindungen ähnelt der von Trypsin. Im trockenen Zustand ist es stabil und kann in Lösungen leicht inaktiviert werden. Chymotrypsin ist die Endopeptidase, die aus der frischen Bauchspeicheldrüse von Kühen (oder Schweinen) extrahiert und abgetrennt wird. Die Primärstruktur und die räumliche Struktur von α-Chymotrypsin, einem einzelnen Peptid, wurden klar erklärt Kette bestehend aus 245 Aminosäureresten mit 5 Paaren Disulfidbindung im Molekül. Chymotrypsin ist ein weißer und hellgelber Kristall oder ein amorphes Pulver, das in Wasser leicht löslich, in organischen Lösungsmitteln jedoch unlöslich ist. Die relative Molekülmasse beträgt 24.000 und der optimale pH-Wert liegt bei 8 bis 9. Chymotrypsin ist im trockenen Zustand stabil, wird jedoch in Wasserlösung schnell deaktiviert, am stabilsten ist es in Wasserlösungen mit einem pH-Wert von 3 bis 4. Wenn es auf das Protein einwirkt, hydrolysiert Chymotrypsin vorrangig die Peptidbindung, die durch das Carboxyl von L-Tyrosin und L-Phenylalanin gebildet wird.

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